热改性β-乳球蛋白对茶黄素-3,3-双没食子酸酯稳定性及生物可及性的影响

茶黄素-3,3′-双没食子酸酯(theaflavin-3,3′-digallate,TFDG)是红茶中具有多种生理活性的主要成分之一,但因TFDG存在易氧化分解,生物可及性低的缺点,应用被极大限制。该研究在前期发现85℃预热后的β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-Lg)与TFDG结合可形成稳定澄清分散体的基础上,以β-Lg、TFDG制备复合分散体(β-Lg-TFDG),探究β-Lg(85℃)提升TFDG贮藏稳定性及生物可及性的可行性。结果表明,整个贮藏期间,相较于β-Lg-TFDG(25℃)及TFDG,β-Lg-TFDG(85℃)的颜色及TFDG保留率变化较小,澄清度较高;贮藏28 d后,β-Lg-TFDG(85℃)的TFDG保留率(48.27%)是β-Lg-TFDG(25℃)的3.77倍,TFDG的15.18倍。体外消化试验结果表明,β-Lg-TFDG(85℃)稳定性及抗氧化活性均显著(P<0.05)高于β-Lg-TFDG(25℃)及TFDG,且生物可及性(22.03%)是β-Lg-TFDG(25℃)的1.38倍,TFDG的1.86倍。综上,与β-Lg(25℃)相比,β-Lg(85℃)可更显著(P<0.05)提升TFDG在贮藏中的稳定性及生物可及性。该研究为利用预热处理后的β-Lg提高TFDG贮藏稳定性及生物可及性提供了理论基础,有利于进一步提升TFDG在功能性食品、医药领域的运用。

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本文档关键词:球蛋白,生物,改性,稳定性,黄素